Quais as forças que mantém a estrutura terciária de uma proteína?

Perguntado por: dcoutinho . Última atualização: 27 de abril de 2023
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Interações de grupo R que contribuem para a estrutura terciária incluem ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligação iônica e forças de dispersão London – basicamente, toda a gama de ligações não covalentes.

A estrutura terciária é formada pela disposição espacial das estruturas secundárias e das estruturas não regulares, constituindo a proteína toda.

São três ligações não covalentes as responsáveis pela estabilização da estrutura terciária da proteína: as interações de Van der Walls sendo a força principal e as pontes de hidrogênio e as ligações iônicas servindo como forças auxiliares para a manutenção daquela estrutura tridimensional.

a) A estabilidade da estrutura quaternária das proteínas acontece em virtude de ligações de hidrogênio entre moléculas, e não entre átomos, como na ligação covalente. c) Uma ponte dissulfeto entre dois resíduos de cisteína acontece na formação da estrutura terciária de uma proteína.

Uma alteração na sequência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína. Como a função de uma proteína se relaciona com sua forma espacial, também será alterada. Um exemplo clássico é a anemia falciforme.

(Fonte: http://cftc.cii.fc.ul.p). A estrutura tridimensional de uma proteína ou seja, a forma dessa molécula, é determinada por quatro níveis estruturais, a saber: estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura quaternária.

A diferença entre a secundária é que as cadeias laterais, além das pontes de hidrogênio, também utilizam outros tipos de força intermolecular.

Assim, na realidade, a estrutura de uma proteína baseia-se na ligação de várias unidades individuais (monômeros) de aminoácidos, os quais são formados por um grupo carboxila e um grupo amino. Essa ligação gera uma grande estrutura, ou seja, uma macromolécula.

O enovelamento proteico também é determinado pelas interações da proteína com o meio, sendo geralmente aquoso. Assim, o processo de enovelamento para uma mesma proteína é diferente, estando ela isolada em solução ou em ambiente celular, onde há altas concentrações de outras macromoléculas.

As ligações fracas que participam deste processo são de 3 tipos: ligações de hidrogênio, ligações iônicas e atrações de van der Waals - elas agem em paralelo para manter duas regiões da cadeia polipeptídica unidas.

Mantidas por interações fracas (ligações de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria molécula (estrutura terciária) ou das subunidades (estrutura quaternária).

A desnaturação das proteínas ocorre quando as suas estruturas secundárias, terciárias ou quaternárias são modificadas ou destruídas. No texto Estruturas das proteínas foi mostrado que as proteínas podem possuir estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias.

Os tipos de interações que são responsáveis por manter a estrutura tridimensional de uma proteína principalmente são ligações covalentes, pontes de hidrogênio, Interações hidrofóbicas, entre outras.

As forças intermoleculares mais importantes são as forças íon-dipolo, dipolo-dipolo, forças de London e as pontes de hidrogênio. A Tabela 1 resume essas interações e compara suas energias com a energia da ligação iônica (íon-íon). Tabela 1.

As forças intermoleculares são as interações, por atração ou repulsão, que ocorrem entre as moléculas de uma substância. Vale ressaltar que as forças intermoleculares se referem apenas as substâncias covalentes. Ou seja, não inclui as ligações metálicas ou as ligações iônicas.