O que é indução enzimática e qual a sua importância clínica?

Perguntado por: abaptista9 . Última atualização: 20 de maio de 2023
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- Indução Enzimática:é uma importante causa de interação entre fármacos, induzindo enzimas e, consequentemente, diminuindo a atividade farmacológica de vários outros fármacos.

Os fármacos que mais freqüentemente produzem indução enzimática são: barbitúricos, glutetimida, hidantoínas, carbamazepina, meprobamato, clordiazepóxido, clorpromazina, rifampicina, griseofulvina e etanol.

Mecanismo de ação das enzimas
As enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim do processo, elas são liberadas para catalizarem novas reações. A energia necessária para que uma reação inicie é chamada de energia de ativação.

as enzimas atuam diminuindo a energia de ativação das reações, fazendo com que o produto da reação seja disponibilizado em menor tempo; A atividade das enzimas pode ser alterada dependendo da temperatura, pH do meio, concentração de substrato e presença de inibidores.

A indução enzimática envolve um aumento seletivo na concentração de uma determinada enzima relacionada à concentração de proteína microssomal na célula, enquanto a inibição enzimática implica em uma ação direta sobre a enzima e não envolve alteração na síntese enzimática (PARK & BRECKENRIDGE, 1981).

Elas agem como catalisadores, ou seja, aumentam a velocidade das reações químicas. A enzima, então, participa na formação e rompimento de ligações que são necessárias para transformar um subtrato em produto, e retornando ao seu estado original uma vez que a reação esteja completa.

TIPOS DE INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
A inibição enzimática é classificada em irreversível e reversível. Essa classificação baseia-se na natureza química da ligação do inibidor à enzi- ma. Assim, a inibição irreversível ocorre com a ligação do inibidor de forma covalente ao sítio ativo da enzima.

A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade.

A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo.

A atividade enzimática pode ser afetada por uma variedade de fatores, como temperatura, pH e concentração. As enzimas funcionam melhor dentro de faixas específicas de temperatura e pH, e condições subótimas podem fazer com que uma enzima não consiga se ligar a um substrato.

Interações medicamentosas farmacocinéticas

  • alteração no pH gastrintestinal;
  • adsorção, quelação e outros mecanismos de complexação;
  • alteração na motilidade gastrintestinal;
  • má absorção causada por fármacos.

Existem dois tipos principais de interações medicamentosas: as benéficas e as prejudiciais.

São fármacos que, quando administrados por via endovenosa em dose adequada, causam rápida perda de consciência. Isso é frequentemente descrito como “um tempo braço-cérebro”, que significa o tempo necessário para que o fármaco chegue do local de injeção (geralmente o braço) até o cérebro, seu sítio de ação.

As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em seres vivos. Elas aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o metabolismo. Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente lentas. Durante a reação, as enzimas não mudam sua composição e também não são consumidas.

As enzimas são biomoléculas que atuam como catalisadores, ou seja, são substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos seres vivos sem que sejam consumidas durante essas reações. Sem a ação das enzimas, algumas reações seriam muito lentas, o que prejudicaria o metabolismo.